Oqsil molekulalarining yoki oqsil tarkibida tarkibiy tashkiloti darajasi

oqsil molekulasi tuzilishi 200 yildan ortiq o'rganilmoqda. U ko'p protein uchun ma'lum. Ularning ba'zilari sintez qilingan (masalan, insulin, RNase). amino kislotalar oqsil molekulalarining asosiy tarkibiy va funksional birligi. Bundan tashqari karboksil va amino guruhi va oqsillar ularning xususiyatlarini aniqlash, boshqa funktsional guruhlari o'z ichiga oladi. Bunday guruhlar lateral branchings oqsil molekulasi joylashtirilgan kiradi: aspartik kislota yoki glutamik, lizin yoki hidroksilizin, arginin, guanidine guruhi amino guruhi karboksi guruhi, histidin imidazol guruhi, salqin va treonin'in hidroksil guruhi, tirozin bir fenol guruhi, tizim sülfhidril guruhi, cystine disülfid guruhi, metionin thioether guruhi, fenilalanin benzelnoe asosiy, boshqa aminokislotalar alifatik zanjirlar.

oqsil molekulalarining tarkibiy tashkil to'rt darajasi bor.

oqsil asosiy tuzilishi. oqsil molekulasi aminokislotalar shunday birlamchi tuzilishini hosil peptid bog'lari bilan birga ishtirok etdi. Bu aminokislotalar, ularning soni sifatli tarkibi va birikmalar orasida ketma bog'liq. oqsil asosiy tuzilishi ko'pincha Sanger tomonidan belgilanadi. test oqsil, shunday qilib, shakllantirish, bir yechim ditroftorbenzola (DNP) bilan muomala qilinadi dinitrophenyl-protein (oqsil-DNP). Keyinchalik DNP-gidrolizlanadi oqsil qoldiq oqsil molekulasi va DNP-amino kislotalar hosil. DNP-amino kislotalar, bu aralashmaning va o'lchanadigan gidroliz qutqarildi. gidroliz mahsulotlari kislota va dinitrobenzene amino. oqsil molekulasi qolgan modomiki butun molekulasi aminokislotalar pastga buzmaydi deb DNP yangi bo'limlari bilan reaksiyaga. aminokislotalar miqdoriy o'rganish asosida individual elektron oqsil asosiy tuzilishini tashkil qilish. oqsillar insulin, myoglobin yanada, gemoglobin, glukagon va ko'plab boshqalar) ning ma'lum boshlang'ich tuzilishi.

Edman oqsil usuli bilan, Fanil izotiyosiyanat bilan muomala qilinadi. Ba'zan proteolitik fermentlarni foydalanish - boshqalar tripsini, pepsin, qilingan kimotripsin shunga, peptidaza,

oqsil ikkilamchi tuzilishi. Amerikalik olimlar, X-ray tahlil yordamida oqsil polipeptid zanjirlar ko'pincha alfa-helices va ba'zan beta tuzilmalar shaklida mavjud deb topildi.

Alpha-spiral bilan solishtirganda, bir spiral zinapoya, amino kislotalar qoldiqlaridir daraja vazifasini bajarish. molekulalarida fibrillyar oqsillar (ipak fibrion) polipeptid zanjir deyarli butunlay (beta-qurilish) cho'zib va vodorod bog'lari bilan barqarorlashdi sohalarda shaklida, ajratish.

Alfa-spiral ega sintetik polipeptid (dederon, neylon), ham o'z-o'zidan hosil bo'lishi mumkin bo'lgan molekulyar og'irligi Ha. 10 20 ming. molekula oqsil (insulin, gemoglobin, RNase) peptid zanjirining alfa aylanma konfiguratsiyani buzadi, va boshqa turdagi aylanma tuzilishini shakllanadi ayrim bo'limlarda.

oqsil uchlamchi tuzilishi. oqsil molekulalarini polipeptid zanjirning spiral qismlarini uchlamchi (uch o'lchamli) tuzilishi, shakli va oqsil molekulasi hajmining shaklini aniqlash, turli munosabatlar mavjud. Bu avtomatik va uchlamchi tuzilishi tufayli hal qiluvchi molekulalari amino kislotalar qoldiqlaridir bilan hamkorlik sodir deb hisoblanadi. Shunday qilib hidrofob oqsil molekulasi kirib "chizilgan" radikal, ularning quruq zona shakllantirish va hidrofilik guruhlar baquvvat qulay tasdiqlash molekulasi shakllanishiga sabab erituvchi, yo'naltirilgan. Bu jarayon intramoleküler obligatsiyalar shakllantirish bilan birga bo'ladi. RNase, gemoglobin, tovuq tuxum Lizozim uchun transkripte oqsil molekulalarini uchlamchi tuzilishi.

oqsil to'rtlik tuzilishi. oqsil molekulasi tarkibida bu turi bir molekula ichiga inobatga bir necha pastki birlashmasi natijasida sodir bo'ladi. Har bir kichik birligi bir boshlang'ich, o'rta va oliy tuzilishga ega.